Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim

Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim - Selain adanya zat penghambat (inhibitor), kerja enzim dapat dipengaruhi oleh beberapa faktor antara lain: adanya zat pengaktif (aktivator), suhu, hasil akhir, pH, konsentrasi enzim atau substrat, dan air. Secara rinci dapat dijelaskan sebagai berikut :

a. Zat-zat pengaktif (aktivator)

Zat-zat kimia tertentu dapat memacu atau mengaktifkan kegiatan enzim. Contoh: garam-garam dari logam alkali dan logam alkali tanah dengan konsentrasi encer, ion kobalt (Co), mangan (Mn), nikel (Ni), magnesium (Mg), dan klor (Cl).

b. Suhu

Setiap enzim dapat bekerja dengan efektif pada suhu tertentu dan aktivitasnya akan berkurang jika berada pada kondisi di bawah atau di atas titik tersebut. Kondisi yang menyebabkan kerja enzim menjadi efektif ini disebut kondisi optimal. Sebagian besar enzim pada manusia mempunyai suhu optimal yang mendekati suhu tubuh (35 oC - 40 oC). Pada suhu tinggi (>50 oC), enzim dapat rusak dan pada suhu rendah (0 oC), enzim menjadi tidak aktif. Perhatikan Gambar 2.7. Suhu yang tidak sesuai tersebut akan menyebabkan terjadinya perubahan bentuk sisi aktif enzim. Sifat en zim yang tidak tahan panas atau dapat berubah karena pengaruh suhu ini disebut termolabil. 

Gambar 1.1. Grafik pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim.

c. pH 

Selain suhu, faktor lingkungan yang mempengaruhi kerja enzim adalah derajat keasaman (pH). Sebagaimana faktor suhu, enzim juga mempunyai pH tertentu agar dapat bekerja secara efektif. Enzim dapat bekerja optimal pada pH netral (pH = 7), pH basa (>7) atau pH asam (<7) tergantung pada jenis enzim masing-masing. Perhatikan Gambar 2.8. Enzim pencerna protein misalnya, mempunyai pH paling optimal 1-2, sedangkan enzim pencernaan yang lain mempunyai pH optimal 8. Pada pH tertentu, enzim dapat mengubah substrat menjadi hasil akhir. Kemudian, apabila pH tersebut diubah, enzim dapat mengubah kembali hasil akhir menjadi substrat.

Gambar 1.2. Grafik pengaruh pH terhadap aktivitas satu jenis enzim

d. Hasil akhir

Kalian telah mengetahui bahwa dalam suatu reaksi kimia diperlukan adanya reaktan yang akan diubah menjadi produk atau hasil akhir. Hasil akhir merupakan senyawa baru sebagai hasil pembentukan maupun penguraian reaktan. Apabila hasil akhir ini banyak, enzim akan sulit bergabung dengan substrat sehingga reaksi kimianya berlangsung lambat.

e. Konsentrasi enzim

Konsentrasi enzim yang tinggi akan mempengaruhi kecepatan reaksi secara linear (kecepatan bertambah secara konstan). Dapat dikatakan bahwa hubungan antara konsentrasi enzim dengan kecepatan reaksi enzimatis berbanding lurus. Kecepatan reaksi suatu enzim satu dengan yang lain berbeda-beda meskipun mempunyai konsentrasi enzim yang sama. Konsentrasi enzim yang sangat tinggi dalam suatu sistem yang kompleks akan berpengaruh terhadap kecepatan reaksi.

Gambar 1.3. Hubungan laju reaksi dengan konsentrasi beberapa enzim.

Gambar 1.4. Hubungan V dengan [E] sangat tinggi pada  sistem yang kompleks.

f. Konsentrasi substrat

Pada konsentrasi substrat yang rendah, kenaikan substrat akan meningkatkan kecepatan reaksi enzimatis hampir secara linear. Jika konsentrasi substrat tinggi, maka peningkatan kecepatan reaksi enzimatis akan semakin menurun sejalan dengan peningkatan jumlah substratnya. Kecepatan maksimum (Vmax) reaksi enzimatis ditunjukkan dengan garis mendatar yang menggambarkan peningkatan kecepatan reaksi yang rendah seiring penambahan konsentrasi substrat.

Gambar 1.5. Hubungan konsentrasi substrat kecepatan reaksi enzimatik

g. Air

Menurut penelitian, di dalam biji terdapat bermacam-macam enzim. Masih ingatkah kalian dengan perkecambahan biji? Ya, pada proses perkecambahan, imbibisi air pada biji yang sehat dan telah tua akan mengaktifkan enzim- enzim dalam biji sehingga biji berkecambah.

Anda sekarang sudah mengetahui Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim. Terima kasih anda sudah berkunjung ke Blog ini.

---

Referensi :

Rochmah, S. N., Sri Widayati, Mazrikhatul Miah. 2009. Biologi : SMA dan MA Kelas XII. Pusat Perbukuan, Departemen Pendidikan Nasional, Jakarta, p. 282.